Реферати » Реферати по біології » Вітамін К

Вітамін К

окислювально-відновних реакцій. На цій здатності вітамінів К засноване кількісне визначення їх полярографічним методом. Нафтохіноновая молекула, приєднуючи два водню, переходить в нафтогідрохіноновую. Ця реакція в присутності кисню повітря оборотна. Реакція відновлення нафтохінонів (забарвлених речовин) супроводжується їх знебарвлення.

Вітаміни К здатні безпосередньо взаємодіяти з киснем, приєднуючи його в положенні 2, 3 молекули нафтохінона. Продуктом окислення є епоксид:
| |
| Епоксид вітаміну К1 |

епоксиди вітамінів К зберігають вітамінну активність вихідних молекул.

Вітамін К3 під впливом світла і кисню повітря може давати дімерная похідне:
| |
| Димер вітаміну К3 |

Як зазначено вище, бісульфідное похідне вітаміну К3 володіє вітамінною активністю. Це важливе для медичної практики речовину одержують впливом бісульфіту натрію на 2-метил-1,4-нафтохінон.

Добрими стабілізаторами вітаміну К є монокальціевий фосфат, пірофосфати натрію або калію та ін, стабілізуючу дію яких полягає в підтримуванні у водному розчині кислої реакції (рН = 4,8). Суміш
0,5 кг пропарений соєвої муки з 140 г менадион-натрій-бисульфатом і 26 г
СаН4 (РO4) 2 стабілізує вітамін на 97% протягом трьох місяців.

4. Специфічність будови. Гомовітаміни і антивітаміни К

К-вітамінною активністю володіють багато похідні нафтохінона (див. Стор. 68). Залежно від деталей їх структурі істотно змінюється величина біологічної активності сполуки. Порівняльна оцінка біологічної активності вітамінів групи К представлена ??в табл. 2.

| Таблиця 2 |
| Біологічна активність вітамінів групи К |
| Вітаміни | Активність,% | Вітаміни | Активність ,% |
| К1 | 100 | К5 | 100 |
| К2 | 60 | К6 | 100 |
| К3 | 300 | К7 | 100 |
| К4 | 200 | | |

Як видно з даних табл. 2, гідрування хиноидной груп, що знаходяться в положенні 1,4, не робить істотного впливу на біологічну активність вітамінів К. Водночас гідрування самого Нафтохіноновая ядра призводить до майже повної втрати біологічної активності молекули.
Заміна гідроксильної групи на аміногрупу не супроводжується втратою біологічної активності вітаміну. Для прояву біологічної активності обов'язково наявність метильної групи в положенні 2 Нафтохіноновая ядра.
Введення метильної групи в інших позиціях Нафтохіноновая системи супроводжується різким зменшенням фізіологічної ролі з'єднання.

Являє особливий інтерес вплив зміни довжини бічної изопреноидной ланцюга на біологічну активність похідних нафтохінонів.
Виявляється, що як вкорочення, так подовження вуглеводневого ланцюга викликає зниження вітамінної активності препарату. Поряд з цим повне видалення бічного ланцюга збільшує активність молекули в три рази.

Введення гідроксильних груп в різні позиції Нафтохіноновая ядра, за винятком положень 1 і 4, майже повністю позбавляє з'єднання вітамінної активності. Прикладом 'такого з'єднання є фтіокол, або 2-метил-З-гідрокси-11,4-нафтохінон:
| |
| Фтіокол |

Це з'єднання майже не володіє К-вітамінною активністю, за даними деяких учених навіть має антивітамін властивості. Деякі хімічні сполуки, що мають окремі риси подібності в будові з вітамінами групи
К, володіють антивітамін властивостями. Одним з перших антивитаминов К був відкритий дикумарол - речовина, виділена з зіпсованого сіна бобових рослин (буркун, конюшина):
| |
| дикумарол |
| (3,3 '-метилен-біс-4-оксикумарин) |

Іншим представником антивитаминов К є похідне фтіокола
2,2'-метілен-біс (3-гідрокси-1,4-нафтохінон) представляє собою похідне двох молекул фтіокола, формула якого наводиться нижче:
| |
| 2, 2'-метилен-біс (3-гідрокси-1,4-нафтохінон) |

Третім представником цієї групи сполук є варфарин:
| |
| Варфарин |

Всі названі речовини мають геморагічним дії на організм.

5. Біохімічні функції

Як зазначено вище, виявлення К-авітамінозу було зв'язано з клінічною картиною, яка б показала уповільнення процесів згортання крові. Це виражалося в точковому крововиливи в тканини. Кров, взята з організму К- авітамінозних курчат і інших тварин, годинами залишалася рідкої при її зберіганні.

У наступні роки було з'ясовано, що вітамін К має відношення до синтезу протромбіну - одного з факторів складної ферментативної системи згортання крові. Роль системи складається в перетворенні розчинного в плазмі білка фібриногену під ферментативною дією тромбіну спочатку в мономірним форму білка фібрину, а потім в полімерний, вже нерозчинний білок фібрин. Тромбін утворюється з протромбіну. Особливо складним є багатоступінчастий процес перетворення протромбіну в тромбін. У плазмі крові постійно містяться плазмові фактори згортання крові (див. табл. 3), що є білковими речовинами, і іони кальцію. У формених елементах крові - тромбоцитах - міститься особливий ліпопротеїд, званий тромбопластином тромбоцитів, або фактором III тромбоцитів. При руйнуванні тромбоцитів цей неактивний білок перетворюється під дією білків плазми акцеллеріна і конвертин в активну тромбокіназу, яка в присутності інших названих плазмових факторів і, крім того, тканинного фактора починає ферментативний процес утворення тромбіну.


| Таблиця 3 |
| Фактори згортання, що містяться в крові |
| Індекс | Назва фактора | Індекс | Назва фактора . |
| Ф.I | Фібриноген | Ф.VII | конвертин і проконвертин |
| Ф.II | Протромбін (тромбін) | Ф.VIII | Антигемофільний глобулін А |
| | крові | | |
| Ф.III | Повний тромбопластин | Ф.IX | Антигемофільний глобулін В, |
| | | | фактор Крістмаса |
| | | Ф.X | Фактор Проуера-Стюарта |
| Ф.IV | Іони Са | Ф.XI | Фвктор Розенталя |
| Ф.V | Проакцеллерін | Ф.XII | Фактор Хагемана |
| Ф.VI | Акцеллерін | Ф.XIII | Фібрінстабілізірующій фактор |
| | | - | Вітамін К |

Як видно зі схеми, вітамін К безпосередньо не входить в систему згортання крові. Він необхідний для синтезу в печінці протромбіну, проконвертина, фактора Х і фактора IX (см. Табл. 3).

Спеціальне вивчення біохімічної ролі вітаміну К дозволяє припустити, що вона полягає у впливі на заключну стадію формування молекули протромбіну на посттрансляционном рівні. Поряд з цим є відомості про зміну здатності протромбіну К-авітамінозних організмів взаємодіяти з ліпідами, вуглеводами і кальцієм. Внаслідок цього порушується активирующее дія факторів ввертати системи крові та процесу перетворення протромбіну в тромбін.
| Са2 + | ФIII | Плазмові | | Фібриноген |
| | тромбоцитів | чинники | | |
| | (липопротеид) | згортання | | |
| | аутокаталіз | | |
| | | | |
| Протромбін | | Тромбин | | фібрин-мономер |
| | аутокатализ | | |
| | | | |
| Тканинної | Плазмові | | | Фібрин-полімер |
| фактор | чинники | | | (згусток) |
| (тканинної | згортання | | | |
| тромбопластин | | | | |
|) | | | | |
| Схема згортання крові |

Крім участі вітамінів К в процесі біосинтезу білкових факторів згортання крові у вищих тварин, встановлено, що вони беруть участь в окисно-відновних перетвореннях. Це обумовлено здатністю Нафтохіноновая ядра до оборотних окислювально-відновним перетворенням. На деяких мікроорганізмах, зокрема Escherichia Coli, і микобактериях показана роль менахінон в біосинтезі піримідинових основ при аеробних умовах. Менахінон приймає участь у перетворенні дігідрооротовой кислоти в оротовую. Виникає при цьому молекула відновленого вітаміну К (менахінола) дегидрируются в присутності фумарової кислоти:

| | | | | |
| | | | | |
| Оротовая кислота | | Менахінол | | Фумарова |
| | | | | кислота |
| | | | | |
| Дігідрооротат | | менахінон | | Янтарна |
| | | | | кислота |

Для рослинних організмів показано участь вітамінів я в транспорті електронів. Не виключена також роль вітамінів Ц в процесах окисного фосфорилювання в мітохондріях тварин клітин.

6. Зв'язок з вітамінами

При недостатності вітаміну К спостерігали зниження активності аденозінтріфосфатази і креатинкінази в крові і скелетної м'язі. Це призводить до зниженого використання макроергів, що відбивається на підвищенні вмісту АТФ в печінці та серці щурів і курчат. Додаткове введення вітаміну Е в раціон, позбавлений вітаміну К, попереджає зниження активності зазначених ензимів у м'язах пацюків. Це виявляє утворення метаболітів, що не володіють антигеморрагическим дією, але, подібно до вітаміну К, забезпечують нормальний біосинтез ензиматичних білків.

Включення в раціон щурів вітаміну А - кислоти в дозі, що не перевищує 50
ИЕ, значно знижувало зміст протромбіну і підвищувало виділення вітаміну К с калом. Таким чином, вітамін А кислота гальмувала всмоктування вітаміну К. Як недостатність вітаміну А, так і гіпервітаміноз А викликають крихкість лізосомних оболонок клітин товстої кишки, призводить до виділення з клітин ряду ензимів - (-глюкуронідази, кислої фосфатази і арилсульфатазу - і підвищує їх активність. Пероральне введення вітаміну К попереджало звільнення цих ензимів при гіпервітамінозі А. Подібне ж звільнення арилсульфатазу відбувається і з лізосом печінки при гіпервітамінозі А.
Додавання вітаміну К1 в інкубіруемой середу охороняє лізосоми печінки від звільнення арилсульфатазу. Отже, вітамін До стабілізує мембрани клітин і їх органел.

7. Біосинтез

Встановлено основні етапи біосинтезу вітаміну К у мікроорганізмів.
шікімовой кислота є одним з попередників ароматичного ядра хінонову похідних:
| |
| шікімовой кислота |

Є дані, що показують значення сукцінілбензойной кислоти в синтезі менадіон. Схема перетворення сукпінілбензойной кислоти в менадион представлена ??наступним рядом реакцій:
| | | | + | |
| Сукцінілбензойная | | 1,4-дигідрокси-3-кар | | Метіонін |
| кислота | | бокси-нафтогідрохіно | | |
| | | н | | |
| | | (нафтоевая кислота) | | |
| | | | | |
| | | 2-метілнафтоевая | | |
| | | кислота | | |

До 2-метілнафтоевой кислоті приєднується надалі пірофосфорна ефір відповідного ізопреноїди.

Цікаво відзначити, що незалежно від того, з яких об'єктів
(рослинних або мікробних) надходить вітамін К в організм людини і тварин, у печінці всі вони отщепляют ізопреноідную ланцюг в положенні 3 і перетворюються на менадион (вітамін К3). Потім відбувається реакція приєднання властивого для вітаміну К2 (20) ізопреноїди, що містить
20 вуглецевих атомів.

8. Авітаміноз

Як зазначено вище,

Сторінки: 1 2 3 4 5

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар