Реферати » Реферати по біології » Біологічно активні речовини

Біологічно активні речовини

I. Введення.

До біологічно активних речовин відносяться: ферменти, вітаміни і гормони. Це життєво важливі і необхідні з'єднання, кожне з яких виконує незамінну і дуже важливу роль в життєдіяльності організму.

Переваривание і засвоєння харчових продуктів відбувається за участю ферментів. Синтез і розпад білків, нуклеїнових кислот, ліпідів, гормонів та інших речовин в тканинах організму являє собою також сукупність ферментативних реакцій. Втім, і будь-яке функціональне прояв живого організму - дихання, м'язове скорочення, нервово-психічна діяльність, розмноження і т.д. - Теж безпосередньо пов'язані з дією відповідних ферментних систем. Іншими словами, без ферментів немає життя.
Їх значення для людського організму не обмежується рамками нормальної фізіології. В основі багатьох захворювань людини лежать порушення ферментативних процесів.

Вітаміни можуть бути віднесені до групи біологічно активних сполук, які надають свою дію на обмін речовин у незначних концентраціях. Це органічні сполуки різної хімічної структури, які необхідні для нормального функціонування практично всіх процесів в організмі. Вони підвищують стійкість організму до різних екстремальних факторів і інфекційних захворювань, сприяють знешкодженню і виведенню токсичних речовин і т.д.

Гормони - це продукти внутрішньої секреції, які виробляються спеціальними залозами або окремими клітинами, виділяються в кров і розносяться по всьому організму в нормі викликаючи певний біологічний ефект.

Самі гормони безпосередньо не впливають на будь-які реакції клітини.
Тільки зв'язавшись з певним, властивим тільки йому рецептором викликається певна реакція.

Нерідко гормонами називають і деякі інші продукти обміну речовин, які утворюються у всіх [напр. вуглекислота] або лише в деяких
[напр. ацетилхолін] тканинах, що володіють більшою чи меншою мірою фізіологічною активністю і беруть участь у регуляції функцій організму тварин Однак таке широке тлумачення поняття "гормони" позбавляє його будь-якої якісної специфічності. Терміном "гормони" слід позначати тільки ті активні продукти обміну речовин, які утворюються в спеціальних утвореннях - залозах внутрішньої секреції. Біологічно активні речовини, які утворюються в інших органах і тканинах, прийнято називати "парагормона", "гістогормонамі", "біогенними стимуляторами".

Біологічно активні продукти обміну речовин утворюються і в рослинах, але відносити ці речовини до гормонів абсолютно не правильно.

А тепер познайомимося з кожною групою речовин, що входить до складу біологічно активних, окремо.

II. Ферменти.

1.Історія відкриття.

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій.
Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, які окислюються в клітинах людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому [ізольованому від повітря] вигляді, так і на повітрі в присутності кисню. Можливість швидкого перетравлення продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

Термін "фермент" (fermentum по-латині означає "бродило",
"закваска") був запропонований голландським ученим Ван-Гельмонтом на початку XYII століття. Так він назвав невідомий агент, який бере активну участь в процесі спиртового бродіння.

Експериментальне вивчення ферментативних процесів почалося в XYIII столітті, коли французький натураліст Р. Реомюр поставив досліди, щоб з'ясувати механізм перетравлення їжі в шлунку хижих птахів. Він давав хижим птахам ковтати шматочки м'яса, укладені в просвердлену металеву трубочку, яка була прикріплена до тонкої ланцюжку. Через кілька годин трубочку витягали з шлунка птиці і з'ясувалося, що м'ясо частково розчинилося. Оскільки воно знаходилося в трубочці і не могло піддаватися механічному подрібненню, природно було припустити, що на нього впливав шлунковий сік. Це припущення підтвердив італійський натураліст Л. Спалланцани. У металеву трубочку, яку заковтували хижі птахи, Л.Спалланцані поміщав шматочок губки.
Після вилучення трубки з губки вичавлювали шлунковий сік. Потім нагрівали м'ясо в цьому соку, і воно повністю в ньому "розчинялося".

Значно пізніше (1836р) Т. Шванн відкрив в шлунковому соку фермент пепсин (від грецького слова pepto - "варю") під впливом якого і відбувається перетравлення м'яса в шлунку. Ці роботи послужили початком вивчення так званих протеолітичних ферментів.

Важливою подією в розвитку науки про ферменти з'явилися роботи К.С.
Кіргоффа. У 1814 р дійсний член Петербурзької Академії наук
К.С.Кіргофф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль в дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження в ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з незапам'ятних часів (зброджування винограду, сироваріння й ін.)

У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими".
Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге - "у дріжджах".

Довгий час не уявляли, що відбувається в дріжджах, яка сила, присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, які використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, що не ув'язнені в живу клітину, а вільно "живуть" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони
"організовані". А "неорганізовані" каталізатори, які можуть працювати поза кліткою, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і
"неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися.
Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лібіх розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітини, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Е.
Бухнер отримав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, зброжує цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6---> 2C2H5OH + 2CO2

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни
"фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

2.Свойства ферментів.

Будучи білками, ферменти мають усіма їх властивостями. Разом з тим біокаталізатори характеризуються рядом специфічних якостей, теж випливають з їх білкової природи. Ці якості відрізняють ферменти від каталізаторів звичайного типу. Сюди відносяться термолабильность ферментів, залежність їх дії від значення рН середовища, специфічність і, нарешті, схильність впливу активаторів та інгібіторів.

Термолабильность ферментів пояснюється тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка і зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції освіти фермент субстратного комплексу і на всі наступні етапи перетворення субстрату, що веде до посилення каталізу.

Залежність каталітичної активності ферменту від температури виражається типовою кривої. До деякого значення температури (в середньому до 5О ° С) каталітична активність зростає, причому на кожні 10 ° С приблизно в
2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. У той же час поступово зростає кількість інактивованого ферменту за рахунок денатурації його білкової частини. При температурі вище 50 ° С денатурація ферментного білка різко посилюється і, хоча швидкість реакцій перетворення субстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістю перетвореного субстрату, падає.

Детальні дослідження росту активності ферментів з підвищенням температури, проведені останнім часом, показали більш складний характер цієї залежності, ніж вказано вище: у багатьох випадках вона не відповідає правилу подвоєння активності на кожні 10 ° С в основному через поступово наростаючих конформаційних змін в молекулі ферменту.

Температура, при якій каталітична активність ферменту максимальна, називається його температурним оптимумом. Температурний оптимум для різних ферментів неоднаковий. Загалом для ферментів тваринного походження він лежить між 40 і 50 ° С, а рослинного - між 50 і 60 ° С.
Проте є ферменти з більш високим температурним оптимумом, наприклад, у папаина (фермент рослинного походження, прискорює гідроліз білка) оптимум знаходиться при 8О ° С. У той же час у каталази (фермент, що прискорює розпад Н2О2 до Н2О і О2) оптимальна температура дії знаходиться між 0 і-10 ° С, а при більш високих температурах відбувається енергійне окислення ферменту і його інактивація.

Залежність активності ферменту від значення рН середовища була встановлена ??понад 50 років тому. Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН середовища, при якому він проявляє максимальну активність. Більшість ферментів має максимальну активність в зоні рН поблизу від нейтральної точки. В різко кислої або різко лужному середовищі добре працюють лише деякі ферменти.

Перехід до більшої або меншої (в порівнянні з оптимальною) концентрації водневих іонів супроводжується більш-менш рівномірним падінням активності ферменту.
Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активність ферментів полягає в

Сторінки: 1 2 3 4 5 6

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар