Реферати » Реферати по біології » Біологічно активні речовини

Біологічно активні речовини

впливі її на активний центр. При різних значеннях рН в реакційної середовищі активний центр може бути слабкіше або сильніше іонізований, більше або менше екранований сусідніми з ним фрагментами поліпептидного ланцюга білкової частини ферменту і т.п. Крім того, рН середовища впливає на ступінь іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу і продуктів реакції, дуже впливає на стан ферменту, визначаючи співвідношення в ньому катіонних і аніонних центрів, що позначається на третинної структурі білкової молекули. Остання обставина заслуговує на особливу увагу, так як певна третинна структура білка-ферменту необхідна для утворення фермент-субстратного комплексу.

Специфічність - одне з найбільш видатних якостей ферментів. Его властивість їх було відкрито ще в минулому сторіччі, коли було зроблено спостереження, що дуже близькі за структурою речовини - просторові ізомери (? - І?-метілглюкозіди) Розщеплюються по ефірного зв'язку двома абсолютно різними ферментами.

Таким чином, ферменти можуть розрізняти хімічні сполуки, що відрізняються один від одного дуже незначними деталями будови, такими, наприклад, як просторове розташування метоксільних радикала і атома водню при 1-му вуглецевому атомі молекули метілглюкозіда.

За образним висловом, нерідко употребляемому в біохімічній літературі, фермент підходить до субстрату, як ключ до замка. Це знамените правило було сформульовано Е. Фішером в 1894 р виходячи з того, що специфічність дії ферменту зумовлюється суворим відповідністю геометричній структури субстрату і активного центру ферменту.

В 50-і роки нашого століття це статична уявлення було замінено гіпотезою Д. Кошланда про індукований відповідно субстрату і ферменту. Сутність її зводиться до того, що просторове відповідність структури субстрату і активного центру ферменту створюється в момент їх взаємодії один з одним, що може бути виряджаючи формулою "рукавичка - рука". При цьому в субстраті вже деформуються деякі валентні зв'язку і він, таким чином, підготовляється до подальшого каталитическому видозміні, а в молекулі ферменту відбуваються конформаційні перебудови. Гіпотеза Кошланда, заснована на допущенні гнучкості активного центру ферменту, задовільно пояснювала активацію та інгібування дії ферментів і регуляцію їхньої активності при впливі різних факторів. Зокрема, конформаційні перебудови в ферменті в процесі зміни його активності Кошланд порівнював з коливаннями павутини, коли в неї влучила видобуток (субстрат), підкреслюючи цим крайню лабільність структури ферменту в процесі каталітичного акта.

В даний час гіпотеза Кошланда поступово витісняється гіпотезою Топохимічеськие відповідності. Зберігаючи основні положення гіпотези взаімоіндуцірованной настройки субстрату і ферменту, вона фіксує увагу на тому, що специфічність дії ферментів пояснюється в першу чергу впізнаванням тієї частини субстрату, яка не змінюється при каталізі. Між цією частиною субстрату і субстратним центром ферменту виникають численні точкові гідрофобні взаємодії і водневі зв'язки.

3. Класифікація ферментів і характеристика деяких груп.

За першою в історії вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві групи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, і десмолази, що прискорюють реакції не гидролитического розпаду. Потім була зроблена спроба розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, що беруть участь в реакції. Відповідно до цього ферменти класифікували на три групи. 1.
каталізує перетворення двох субстратів одночасно в обох напрямках: А + В) С + D. 2. Прискорюють перетворення двох субстратів у прямій реакції і одного в зворотною: А + В) С. 3. Забезпечуючі каталітичне видозміна одного субстрату як у прямій, так і в зворотної реакції: А) В.

Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікації ферментів був покладений тип реакції, яка піддається каталитическому впливу. Поряд з ферментами, які прискорюють реакції гідролізу
(гідролази), були вивчені ферменти, що у реакціях переносу атомів і атомних груп (феразим), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази), різних синтезах ( синтетази) і т. д. Це напрям у класифікації ферментів виявилося найбільш плідним, оскільки об'єднувало ферменти в групи не за надуманим, формальними ознаками, а по типу найважливіших біохімічних процесів, що лежать в основі життєдіяльності будь-якого організму. За цим принципом всі ферменти ділять на 6 класів.
1. Оксидоредуктази - прискорюють реакції окислення - відновлення. 2.
Трансферази - прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків. 3. Гідролази - прискорюють реакції гідролітичного розпаду. 4.
Ліази - прискорюють НЕ гидролитическое відщеплення від субстратів певних груп атомів з утворенням подвійного зв'язку (або приєднують групи атомів по подвійний зв'язку). 5. Ізомерази - прискорюють просторові чи структурні перебудови в межах однієї молекули. 6. Лігази - прискорюють реакції синтезу, пов'язані з розпадом багатих енергією зв'язків. Ці класи і покладені в основу нової наукової класифікації ферментів.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують реакції окислення - відновлення. Окислювання протікає як процес відібрання атомів
Н (електронів) від субстрату, а відновлення - як приєднання атомів Н
(електронів) до акцептору.

В клас трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків від одного з'єднання до іншого. Це один з найбільш великих класів: він налічує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру їх переносите угруповань розрізняють фосфотрансферази, амінотрансферази, глікозілтрансферази, ацілтрансферази, трансферази, що переносять одноуглеродних залишки (метилтрансферази, форміл-трансферази), та ін.
Наприклад, амидаз прискорюють гідроліз амідів кислот. З них важливу роль в біохімічних процесах в організмі відіграють уреаза, аспарагиназа і глутамінази.

Уреаза була одним з перших білків-ферментів, отриманим в кристалічному стані. Це однокомпонентний фермент (М = 480000), молекула його глобулярна і складається з 8 рівних субодиниць. Уреаза прискорює гідроліз сечовини до NН3 і СО2.
Характерні риси дії ферментів класу лигаз (синтетаз) виявлено зовсім недавно в зв'язку зі значними успіхами у вивченні механізму синтезу жирів, білків і вуглеводів: Виявилося, що старі уявлення про утворення цих сполук, згідно з якими вони виникають при зверненні реакцій гідролізу, не відповідають дійсності. Шляхи їх синтезу принципово інші.

Головна їхня особливість - спряженість синтезу з розпадом речовин, здатних постачати енергію для здійснення биосинтетического процесу.
Одним з таких природних сполук є АТФ. При відриві від її молекули в присутності лигаз одного або двох кінцевих залишків фосфорної кислоти виділяється велика кількість енергії, використовуваної для активування реагуючих речовин. Лігази же каталитически прискорюють синтез органічних сполук з активованих за рахунок розпаду АТФ вихідних продуктів.
Таким чином, до лігаза відносяться ферменти, що каталізують з'єднання один з одним двох молекул, поєднане з гідролізом пірофосфатной зв'язку в молекулі АТФ чи іншого нуклеозидтрифосфат.

Механізм дії лигаз вивчений ще недостатньо, але, безсумнівно, він вельми складний. У ряді випадків доведено, що одне з беруть участь в основній реакції речовин спочатку дає проміжне з'єднання з фрагментом що розпадається молекули АТФ, а слідом за цим вказаний проміжний продукт взаємодіє з другим партнером основної хімічної реакції з утворенням кінцевого продукту.

За будовою ферменти можуть бути однокомпонентними, простими білками, і двокомпонентними, складними білками. У другому випадку в складі ферментів виявляється додаткова група небілкової природи.

У різний час виникли різні найменування білкової частини і додаткової групи в двокомпонентних ферментах.

Додаткову групу, міцно пов'язану, не відокремлюються від білкової частини, називають простетичної групою; на відміну від цього додаткову групу, що легко відділяється від апофермента і здатну до самостійного існування, зазвичай іменують коферментом.

Хімічна природа найважливіших коферментів була з'ясована в 30-і роки нашого століття завдяки працям О. Варбурга, Р. Куна, П. Карра та ін.
Виявилося, що в основному роль коферментів в двокомпонентних ферментах грають більшість вітамінів (Е, К, В1, В2, В6, В12, С та ін.) або сполук, побудованих за участю вітамінів.

III. Вітаміни.

1.Загальна характеристика.

Вітаміни (від лат. YITA - життя) - група органічних сполук різноманітної хімічної природи, необхідних для харчування людини і тварин і мають величезне значення для нормального обміну речовин і життєдіяльності організму Вітаміни виконують в організмі ті чи інші каталітичні функції і потрібні в незначних кількостях в порівнянні з основними живильними речовинами (білками, жирами, вуглеводами і мінеральними солями.)

Поступаючи з їжею, вітаміни засвоюються (асимілюються) організмом, утворюючи різні похідні сполуки (ефірні , амідні, нуклеотидні та ін.) які в свою чергу, можуть з'єднуватися з білками. Поряд з асиміляцією, в організмі безперервно йдуть процеси розкладання
(диссимиляции). Вітаміни, причому продукти розпаду (а іноді й мало змінені молекули вітамінів) виділяються у зовнішнє середовище.

Хвороби, які виникають внаслідок відсутності в їжі тих чи інших вітамінів, стали називатися авитаминозами. Якщо хвороба виникає внаслідок відсутності кількох вітамінів, її називають полівітамінозом.
Однак типові по своїй клінічній картині авітамінози в даний час зустрічаються досить рідко. Частіше доводиться мати справу з відносним недоліком якого-небудь вітаміну; таке захворювання називається гіповітамінозом. Якщо правильно і своєчасно поставлений діагноз, то авітамінози і особливо гіповітамінози легко вилікувати введенням в організм відповідних вітамінів.

Надмірне введення в організм деяких вітамінів може викликати захворювання, зване гипервитаминозом.

В даний час багато зміни в обміні речовин при авітамінозі розглядають як наслідок порушення ферментативних систем.

Багато авітамінози можна розглядати як патологічні стани, що виникають на грунті випадіння функцій тих чи інших коферментів. Проте в даний час механізм виникнення багатьох авітамінозів ще не ясний, тому поки ще не представляється можливість трактувати все авітамінози як стани, що виникають на грунті порушення функцій тих чи інших коферментних систем.

Сторінки: 1 2 3 4 5 6

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар