Реферати » Реферати по біології » Ферменти

Ферменти

їй у вільному стані в дуже малому ступені; додаткова ж група стабілізує білкову частину і робить її менш вразливою до денатуруючих агентам. Таким чином, хоча безпосереднім виконавцем каталітичної функції є простетичної група, яка утворює каталітичний центр, її дія немислимо без участі поліпептидних фрагментів білкової частини ферменту. Більш того, в апофермент є ділянка, що характеризується специфічною структурою, вибірково зв'язуючий кофермент. Це так званий кофермент зв'язуючий домен; його структура у різних апофермент, що з'єднуються з одним і тим же коферментом, дуже схожа. Такі, наприклад, просторові структури нуклеотідсвязивающіх доменів ряду дегідрогеназ.

Інша працювати у однокомпонентних ферментів, що не мають додаткової групи, яка могла б входити в безпосередній контакт з Перетворювані з'єднанням. Цю функцію виконує частину білкової молекули, звана каталітичним центром. Припускають, що каталітичний центр однокомпонентного ферменту являє собою унікальне поєднання кількох амінокислотних залишків, що розташовуються в певній частині білкової молекули.

Найчастіше в каталітичних центрах однокомпонентних ферментів зустрічаються залишки сер, гіс, три, арг, цис, асп, глу і тир. Радикали перерахованих амінокислот виконують тут ту ж функцію, що і кофермент в складі двокомпонентного ферменту.

Амінокислотні залишки, що утворюють каталітичний центр однокомпонентного ферменту, розташовані в різних точках єдиної поліпептидного ланцюга. Тому каталітичний центр виникає в той момент, коли білкова молекула набуває притаманну їй третинну структуру.
Отже, зміна третинної структури ферменту під впливом тих чи інших факторів може привести до деформації каталітичного центру і зміні ферментативної активності.

Крім каталітичного центру, утвореного поєднанням амінокислотних радикалів або приєднанням коферменту, у ферментів розрізняють ще два центри: субстратний і алостеричний.

Під субстратним центром розуміють ділянку молекули ферменту, відповідальний за приєднання речовини (субстрату), яке зазнає ферментативному перетворенню. Часто цю ділянку називають "якірній майданчиком" ферменту, де, як судно на якір, стає субстрат. У багатьох випадках прикріплення субстрату до ферменту йде за рахунок взаємодії з e-аміногрулпой радикала ліз, розташованого в субстратном центрі. Цю ж роль може виконувати СООН-група гли, а також НS-група цис.
Проте роботи останніх років показали, що набагато більше значення тут мають сили гідрофобних взаємодій і водневі зв'язки, що виникають між радикалами амінокислотних залишків субстратного центру ферменту і відповідними угрупованнями в молекулі субстрату.

Поняття про каталітичному і субстратном центрі не слід абсолютизувати. У реальних ферментах субстратний центр може збігатися
(або перекриватися) з каталітичним центром. Більш того, каталітичний центр може остаточно формуватися в момент приєднання субстрату.
Тому часто говорять про активний центрі ферменту, що представляє поєднання першого і другого. Активний центр у ферментів розташовується на дві щілини при двоядерною структурі, наприклад у лізоциму і рибонуклеази, або на дні глибокої западини, як у хімотрипсиногена.

Аллостеріческого центр являє собою ділянку молекули ферменту, в результаті приєднання до якого певного низкомолекулярного (а іноді - і високомолекулярного) речовини змінюється третинна структура білкової молекули. Внаслідок цього змінюється конфігурація активного центру, що супроводжується або збільшенням, або зниженням каталітичної активності ферменту. Це явище лежить в основі так званої аллостеріческой регуляції каталітичної активності ферментів.

Значення молекулярних мас ферментів коливаються в широких межах: від декількох тисяч до декількох мільйонів. У природі налічується кілька десятків ферментів, що володіють порівняно невеликими молекулами (до 50 тис.). Однак більшість ферментів представлено білками більш високою молекулярною маси, побудованими з субодиниць. Так, каталаза (М = 25200) містить в молекулі шість протомеров з М = 42000 кожен. Молекула ферменту, що прискорює реакцію синтезу рибонуклеїнових кислот (РНК-полімераза, М =
400 000), складається з 6 нерівних субодиниць. Повна молекула глутаматдегідрогенази, прискорюючою процес окислення глутамінової кислоти
(М = 336000), побудована з 6 субодиниць з М = 56000.

Способи компонування протомеров в мультімери різноманітні. Вкрай важливо, що добудований з субодиниць фермент проявляє максимальну каталітичну активність саме у вигляді мультимера: дисоціація на протомери різко знижує активність ферменту. Не всі ферменти-мультімери побудовані виключно з каталітично активних протомеров. Поряд з каталітичними в їх складі відзначені регуляторні субодиниці, як, наприклад, у аспартат-карбамілтрансферази.

Серед ферментів-мультімеров безумовно переважають дімери і тетрамери
(їх кілька сотень), в меншій мірі поширені гексамери і октамер
( кілька десятків) і незвичайно рідко зустрічаються тримери і пентамер.

Молекули ферментів-мультімеров в ряді випадків складені з субодиниць двох типів, що позначаються умовно як субодиниці типу А і В. Вони схожі один з одним, але відрізняються по деяких деталях первинної та третинної структур. Залежно від співвідношення протомеров типу А і В у мультимера останній може існувати у вигляді декількох ізомерів, які називають ізозімов. Так, при чотирьох субодиниць можливі 5 ізозімов:

I II III IV

V

AAAA AAAB AABB ABBB BBBB

В даний час інтерес до ізозімов різко підвищився. Виявилося, що крім генетично детермінованих ізозімов існує велика група ферментів, що володіє множинними формами, виникаючими в результаті їх посттрансляционной модифікації. Множинні форми ферментів і ізозімов зокрема використовуються зараз для діагностики хвороб в медицині, прогнозування продуктивності тварин підбору батьківських пар при схрещуванні для забезпечення максимального гетерозису в прийдешнім і т. П.

Значення просторової організації ферментів особливо яскраво виявляється при вивченні будови так званих мультіензімов, тобто ферментів, що мають здатність прискорювати одночасно кілька хімічних реакцій і здійснювати складні перетворення субстрату. Прикладом може служити мультіензім, прискорює реакцію окисного декарбоксилювання піровиноградної кислоти. Цей многоферментний комплекс з М = 4500000 складається з трьох видів ферментів. Перший з них (E1) прискорює реакцію декарбоксилювання піровиноградної кислоти. До складу комплексу входить 12 димірних молекул цього ферменту (К = 19200). Другий і третій ферменти, що каталізують окислювально-відновні процеси при окисленні піровиноградної кислоти, зосереджені всередині мультиензимних комплексу. Один з них (Е3) представлений шістьма дімерная молекулами (М = 112
000), другий (Е2) - 24 протомеров (М = 70000).

У тих випадках, коли мультиензимний комплекс обслуговує єдиний, багатоступінчастий процес біохімічних перетворень, його називають метаболона (від слова метаболізм - обмін речовин). Такі метаболона гліколізу, біосинтезу ряду амінокислот, циклу дикарбонових і трикарбонових кислот і ін.

Внаслідок злагодженого в часі і просторі дії всіх трьох видів входять до його складу ферментів мультіензім з величезною швидкістю здійснює перетворення піровиноградної кислоти. Саме в кооперативному характері каталітичного процесу і криється головна відмінність біокаталізаторів від каталізаторів неорганічної природи, саме тому інтенсивність біокаталізу в десятки, сотні й тисячі разів перевершує потужність дії неорганічних каталізаторів.

Порівняно недавно виявлена ??ще одна своєрідна риса в будові ферментів: деякі з них є поліфункціональними, тобто володіють декількома ензиматичними активностями, але всього лише одного поліпептидного ланцюгом. Справа в тому, що ця єдина ланцюг при формуванні третинної структури утворює кілька функціонально і стерически відокремлених глобулярних ділянок - доменів, кожен з яких характеризується своєю каталітичної активністю.

При вивченні мультиензимних комплексів і поліфункціональних ферментів вдалося зрозуміти найбільш важливу особливість ферментативного каталізу, а саме - естафетну передачу проміжних продуктів реакції від одного компонента каталітичної системи до іншого без їх вивільнення.

4. Номенклатура ферментів

Ферментологія дуже довго не мала у своєму розпорядженні строго наукової номенклатурою ферментів. Найменування ферментам давали за випадковими ознаками
(тривіальна номенклатура), за назвою субстрату (раціональна), по хімічному складу ферменту, нарешті, по типу каталізуються реакції і характеру субстрату.

Прикладами тривіальної номенклатури можуть служити назви таких ферментів, як пепсин (від грец. Пепсіс - травлення), трипсин (від грец. Тріпсіс - розріджує) і папаїн (від назви динного дерева Carica papaja, з соку якого він виділений). По дії всі ці ферменти є протеолітичними, т. Е. Прискорюють гідроліз протеїнів (білків). Характерну назву була дано групі забарвлених внутрішньоклітинних ферментів, прискорюючих окислювально-відновні реакції в клітці, - цитохроми (від лат. Citos
- клітка і chroma - колір).

Найбільшого поширення отримала раціональна номенклатура, відповідно до якої назва ферменту складається з назви субстрату характерного закінчення-аза. Вона була запропонована більш століття тому, в 1883 р Е. Дюкло - учнем Л. Пастера. Так, фермент, що прискорює реакцію гідролізу крохмалю, отримав назву амілаза (від грец. Амілон - крохмаль), гідролізу жирів - ліпаза (від грец. Ліпосом - жир), білків (протеїнів) - протеаза, сечовини - уреаза (від грец. Уреа - сечовина) і т. п.

Коли методами аналітичної хімії були досягнуті певні успіхи в розшифровці хімічної природи простетичної груп, виникла нова номенклатура ферментів. Їх стали іменувати за назвою простетичної групи, наприклад, гемінфермент (простетичної група - гем), пірідоксаль-фермент (простетичної група - піридоксаль) і т.п.

Потім у назві ферменту стали вказувати як на характер субстрату, так і на тип катализируемой реакції. Приміром, фермент, віднімає водень від молекули бурштинової кислоти, називають сукцинатдегідрогенази, підкреслюючи цим одночасно і хімічну природу субстрату, і відібрання атомів водню в процесі ферментативного дії:

- 2Н

ноос ѕ СH2 ѕ СН2 ѕ CООН ѕѕѕѕѕ® ноос ѕ СН = СН ѕ СООН

Янтарна кислота Дегидрирование

У 1961 р Міжнародна комісія по номенклатурі ферментів представила
V Міжнародному біологічному конгресу проект номенклатури, побудований на строго наукових принципах. Проект був затверджений конгресом, і нова номенклатура міцно увійшла в ферментології. Згідно з цією (Московської) номенклатурі назва ферментів складають з хімічного назви субстрату і назви тієї реакції, яка здійснюється ферментом. Якщо хімічна реакція, прискорюється ферментом, супроводжується перенесенням угруповання атомів від субстрату до акцептору, назва

Сторінки: 1 2 3 4

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар