Реферати » Реферати по біології » Ферменти

Ферменти

ферменту включає також хімічне найменування акцептора.

Наприклад, пірідоксальфермент, каталізіруюшій реакцію переамінування між L-аланином і a-кетоглутаровой кислотою, називається L-аланін: 2-оксоглутарат амінотрансфераза. У цій назві відзначені відразу три особливості: 1) субстратом є L-аланін; 2) акцептором служить 2-окcоглутаровая кислота; З) від субстрату до акцептору передається аминогруппа.

Назви ферментів з наукової номенклатурі незмірно виграють в точності, але стають у ряді випадків набагато складніше старих, тривіальних.
Так, уреаза (тривіальне назва), яка прискорює реакцію гідролізу - сечовини на оксид вуглецю (IV) і аміак, з наукової номенклатурі іменується карбамід
- амідогідролазой:

Н2N ѕ СО ѕ NН2 + Н2О ѕѕѕѕѕ® 2NН3 + СО2

У цій назві дано точне хімічне найменування субстрату і зазначено, що фермент каталізує реакцію гідролізу амідогруппи. Трегалаза, прискорювальна реакцію гідролізу трегалози, називається трегалоза-1-глюко-гідролазою.

У зв'язку із значним ускладненням наукових назв в новій номенклатурі допускається збереження поряд з новими старих тривіальних, робочих назв ферментів. Міжнародною комісією був складений детальний список всіх відомих на той час ферментів, істотно доповнений в 1972 р при перегляді як класифікації, так і номенклатури деяких ферментів, де поряд з новим науковим назвою кожного ферменту приведено старе, а також вказаний хімізм катализируемой ферментом реакції і в деяких випадках природа ферменту. Таким чином, виключається можливість плутанини в найменуванні ферментів. У 1964 р список включав 874 ферменту; в наступний час він був істотно доповнений і зріс до 1770 ферментів в
1972 і до 2003 ферментів в 1979 р

Кожному ферменту в зазначеному списку присвоєно індивідуальний номер
(шифр). Наприклад, шифр уреази виражається цифрами 3.5.1.5. Це означає, що уреаза відноситься до 3-му класу (перша цифра) ферментів, всі представники якого каталізують реакції гідролізу. Друга цифра (5) говорить про те, що уреаза належить до 5-го підкласу цього класу, куди зараховані всі ферменти, що прискорюють гідроліз С - N-зв'язків, які не є пептидними.
Третя цифра шифру (1) вказує на приналежність уреази до подподкласса 5-го підкласу, члени якого прискорюють гідроліз лінійних амідів, а остання цифра (5) - порядковий номер уреази в цьому подподкласса.

Згадувана раніше лактатдегідрогенеза має шифр 1.1.1.27, т. Е. Відноситься до 1-му класу ферментів (оксидоредуктази), до 1-го підкласу
(оксидоредуктази, діючі на СН - ОН-угруповання в якості донорів атомів водню), до 1-го подподкласса (акцептором атомів водню служить никотинамидадениндинуклеотид) і займає 27-е місце в переліку ферментів згаданого подподкласса. Таким чином, шифр абсолютно точно вказує місце ферменту в загальному списку. В даний час прийнято в наукових публікаціях при першій згадці ферменту вказувати в дужках його шифр.

5. Класифікація ферментів

і характеристика деяких груп

За першою в історії вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві групи: гідролази, прискорюють гідролітичні реакції, і десмолази, що прискорюють реакції негідролітіческім розпаду. Потім була зроблена спроба розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, що беруть участь в реакції. Відповідно до цього ферменти класифікували на три групи. 1.
каталізує перетворення двох субстратів одночасно в обох напрямках: А + В) С + D. 2. Прискорюють перетворення двох субстратів у прямій реакції і одного в зворотною: А + В) С. 3. Забезпечуючі каталітичне видозміна одного субстрату як у прямій, так і в зворотної реакції: А) В.

Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікації ферментів був покладений тип реакції, яка піддається каталитическому впливу. Поряд з ферментами, які прискорюють реакції гідролізу
(гідролази), були вивчені ферменти, що у реакціях переносу атомів і атомних груп (феразим), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази), різних синтезах ( синтетази) і т. д. Це напрям у класифікації ферментів виявилося найбільш плідним, оскільки об'єднувало ферменти в групи не за надуманим, формальними ознаками, а по типу найважливіших біохімічних процесів, що лежать в основі життєдіяльності будь-якого організму. За цим принципом всі ферменти ділять на 6 класів.

1. Оксидоредуктази - прискорюють реакції окислення - відновлення. 2.
Трансферази - прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків. 3. Гідролази - прискорюють реакції гідролітичного розпаду. 4.
Ліази - прискорюють негідролітіческім відщеплення від субстратів певних груп атомів з утворенням подвійного зв'язку (або приєднують групи атомів по подвійний зв'язку). 5. Ізомерази - прискорюють просторові чи структурні перебудови в межах однієї молекули. 6. Лігази - прискорюють реакції синтезу, пов'язані з розпадом багатих енергією зв'язків. Ці класи і покладені в основу нової наукової класифікації ферментів.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують реакції окислення - відновлення. Окислювання протікає як процес відібрання атомів
Н (електронів) від субстрату, а відновлення - як приєднання атомів Н
(електронів) до акцептору.

В клас трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків від одного з'єднання до іншого. Це один з найбільш великих класів: він налічує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру їх переносите угруповань розрізняють фосфотрансферази, амінотрансферази, глікозілтрансферази, ацілтрансферази, трансферази, що переносять одноуглеродних залишки (метилтрансферази, формілтрансферази), і ін.
Наприклад, амидаз прискорюють гідроліз амідів кислот. З них важливу роль в біохімічних процесах в організмі відіграють уреаза, аспарагиназа і глутамінази.

Уреаза була одним з перших білків-ферментів, отриманим в кристалічному стані. Це однокомпонентний фермент (М = 480000), молекула його глобулярна і складається з 8 рівних субодиниць. Уреаза прискорює гідроліз сечовини до NН3 і СО2.

Характерні риси дії ферментів класу лигаз (синтетаз) виявлено зовсім недавно в зв'язку зі значними успіхами у вивченні механізму синтезу жирів, білків і вуглеводів: Виявилося, що старі уявлення про утворення цих сполук, згідно з якими вони виникають при зверненні реакцій гідролізу, не відповідають дійсності. Шляхи їх синтезу принципово інші.

Головна їхня особливість - спряженість синтезу з розпадом речовин, здатних постачати енергію для здійснення биосинтетического процесу.
Одним з таких природних сполук є АТФ. При відриві від її молекули в присутності лигаз одного або двох кінцевих залишків фосфорної кислоти виділяється велика кількість енергії, використовуваної для активування реагуючих речовин. Лігази же каталитически прискорюють синтез органічних сполук з активованих за рахунок розпаду АТФ вихідних продуктів.
Таким чином, до лігаза відносяться ферменти, що каталізують з'єднання один з одним двох молекул, поєднане з гідролізом пірофосфатной зв'язку в молекулі АТФ чи іншого нуклеозидтрифосфат.

Механізм дії лигаз вивчений ще недостатньо, але, безсумнівно, він вельми складний. У ряді випадків доведено, що одне з беруть участь в основній реакції речовин спочатку дає проміжне з'єднання з фрагментом що розпадається молекули АТФ, а слідом за цим вказаний проміжний продукт взаємодіє з другим партнером основної хімічної реакції з утворенням кінцевого продукту.

6. Локалізація ферментів в клітці

Одним з принципових відмінностей ферментів від каталізаторів небіологічного походження є кооперативний характер їх дії.
На рівні одиночної молекули ферменту кооперативний принцип реалізується в тонкому взаємодії субстратного, активного і аллостеріческого центрів.
Однак набагато більше значення має кооперативне здійснення реакцій на рівні ансамблів ферментів. Саме завдяки наявності систем ферментів - у вигляді мультиензимних комплексів або ще більш складних утворень - метаболона, що забезпечують каталітичні перетворення всіх учасників єдиного метаболічного циклу - в клітинах з великою швидкістю здійснюються багатостадійні процеси як розпаду, так і синтезу органічних молекул. Ферментативний каталіз в багатостадійних реакціях йде без виділення проміжних продуктів: тільки виникнувши, вони тут же піддаються подальшим перетворенням.

Це можливо лише тому, що в клітинному вмісті ферменти розподілені НЕ хаотично, а строго впорядковано. З сучасної точки зору клітина представляється високоорганізованої системою, в окремих частинах якої здійснюються строго певні біохімічні процеси. Відповідно до приуроченностью їх до певних субклітинних частинкам або відсікам (компартментам) клітини в них локалізовані ті чи інші індивідуальні ферменти, мультиензимних комплекси, поліфункціональні ферменти або найскладніші метаболона.

Різноманітні гідролази і ліази зосереджені переважно в лізосомах. Усередині цих порівняно невеликих (кілька нанометрів в діаметрі) бульбашок, обмежених мембраною від гіалоплазми клітини, протікають процеси деструкції різних органічних сполук до тих найпростіших структурних одиниць, з яких вони побудовані. Складні ансамблі окислювально-відновних ферментів, такі, наприклад, як цитохромних система, знаходяться в мітохондріях. У цих же субклітинних частинках локалізовано набір ферментів циклу дикарбонових і трикарбонових кислот.
Ферменти активування амінокислот розподілені в гиалоплазме, але вони ж є і в ядрі. В гиалоплазме присутні численні метаболона гліколізу, структурно об'єднані з такими пентозофосфатного циклу, що забезпечує взаімопереключеніе дихотомічного і апотоміческого шляхів розпаду вуглеводів. У той же час ферменти, що прискорюють перенесення амінокислотних залишків на зростаючий кінець поліпептидного ланцюга і каталізують деякі інші реакції в процесі біосинтезу білка, зосереджені в рибосомальному апараті клітини. Нуклеотіділтрансферази, що прискорюють реакцію переносу нуклеотидних залишків при новоутворенні нуклеїнових кислот, локалізовані в основному в ядерному апараті клітини.
Таким чином, системи ферментів, зосереджені в тих чи інших структурах, беруть участь у здійсненні окремих циклів реакцій. Будучи тонко координовані один з одним, ці окремі цикли реакцій забезпечують життєдіяльність клітин, органів, тканин і організму в цілому.

7. Методи виділення і очистки ферментів

Довгий час цілком обгрунтовано вважали, що всі ферменти - тіла білкової природи. Однак на початку 80-х років була несподівано відкрита здатність низькомолекулярних рибонуклеїнових кислот прискорювати реакцію перетворення попередників РНК у функціонально значимий продукт, т. Е. Виникло

Сторінки: 1 2 3 4

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар