Головна
Реферати » Реферати по біології » Роль білків в організмі. Ферменти

Роль білків в організмі. Ферменти

Роль білків в організмі.

Ферменти.

Учня школи
580

11б класу

Мартинова
Андрія.

Роль білків в організмі.

---

Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і розмаїтістю форм і складу самих білків.

Білки - незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Всі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більш половини маси.

Багато білки володіють скорочувальної функцією. Це насамперед білки актин і міозин, що входять у м'язові волокна вищих організмів.
М'язові волокна - міофібрили - являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з паралельних більш тонких м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинної рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорная кислота
(АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій.

Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, що переносить кисень з легень до кліток. В м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.

Ще одна функція білка - запасна. До запасних білків відносять феритин - залізо, овальбумин - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насіння кукурудзи.

Регуляторну функцію виконують білки-гормони.
Гормони - біологічно активні речовини, які впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот.
Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм. Регуляторної функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовість.
Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до
46000.

Оним з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів являетс вазопресин. Він пригнічує мочеобразование і підвищує тиск крові. Вазопресин - це октапептид циклічної будівлі з бічним ланцюгом:

про - ліз - гли (NH2)

| цис - асп (NH2)

/

S гли (NH2)

| |

S фенілаланін

/ цис - тир

регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліну, молекулярна маса яких близько
600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.

Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.

Останнім часом в окрему групу виділено білки з рецепторною функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін. Рецептори.

Слід згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки володіють інгібіторної функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і втрачає свою активність повністю або частково. Багато білки - інгібітори ферментів - виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їх молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок - гликопротеидам, другим компонентом яких є вуглевод.

Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функцій, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеною, оскільки нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиди
(відповідальні за найважливіші життєві процеси: сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).

Біологічні каталізатори.

---

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто. Е. В м'яких умовах. Речовини, які окислюються в клітинах людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (изолированом від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого перетравлення продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх клітин і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферментах люди дізналися давно. Ще на початку минулого століття в
Петербурзі К.С.Кирхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль в дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження в ферментології. Хоча на практиці применеие ферментативних процесів було відомо з незапямятних часів (зброджування винограду, сироваріння й ін.).

У різних виданнях примняются два поняття:
"ферменти" і "ензими". Ці назви едентічни. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге
- "в дріжджах".

Довгий час не уявляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості микрорганизмов, які використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини.
Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, що не ув'язнені в живу клітину, а вільно "живуть" поза нею.
Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, які можуть працювати поза кліткою, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матермализма в природознавстві.
Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю.
Лбихом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р російський лікар М.М. Манассеина зруйнувала дріжджові клітини, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Е. Бухнер отримав безклітковий сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджам, зброжує цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6---> 2C2H5OH + 2CO2

Роботи А.Н. Лебедєва по дослідженню дріжджових кліток і праці інших учених поклали кінець віталістичним представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

В наші дні ферментологія - це самостійна наука.
Виділено і вивчено близько 2 тис. Ферментів.

Властивості ферментів.

---

Найважливішим властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. Залежно від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію.
Ця властивість ферментів має велике практичне значення.

Інша найважливіша властивість ферментів - термолабильность, т. Е. Висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для большенства з них температура понад 70 C приведе до денатурації і втрати активності. При увелечении температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.

Наступним важливим властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітинах у неактивній формі (проферменті).
Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину.
Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин
"переварював" стінку шлунка, т. Е. Шлунок "переварював" сам себе.

Класифікація ферментів.

---

На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися по типу реакції, що каталізується ними. У назві ферменту обов'язково присутній назва субстрату, тобто. Е. Того з'єднання, на яке впливає даний фермент, і закінчення-аза.
(Аргіназа каталізує гідроліз аргініну і т.д.)

За цим принципом усі ферменти були розділені на 6 ознак:

1 .Оксідоредуктази - ферменти, що каталізують окислювально відновні реакції, наприклад каталаза:

2H2O2-> O2 + 2H2O

2.Трансферази - ферменти, що каталізують перенесення атомів або радикалів .

3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрішньо-молекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

OH

/

R - O - P = O + H2O-> ROH + H3PO4

OH

4.Ліази - ферменти, отщепляющие від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негідролітіческім шляхом.
Наприклад: відщеплення карбоксильної групи декарбоксилазой:

OO

// /

CH3 - C - C---> CO2 + CH3 - C

||

O OH H

5.Ізомерази - ферменти, каталізують перетворення одного ізомеру в іншій:

глюкозо-6-фосфат-> глюкозо-1-фосфат

6.Сінтетази - ферменти, що каталізують реакції синтезу.

Ферментологія - молода і преспективному наука, що відокремилася від біології і хімії і обіцяє багато дивовижних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею всерйоз.

4 листопада 1997

Сторінки: 1 2