Реферати » Реферати з біології » Функції білків в організмах живих істот

Функції білків в організмах живих істот

Функції білків в організмах живих істот

Реферат виконав ліцеїст Серентюк М.Л.

Криворізький міський ліцей з військово-фізичною підготовкою

Кривий Ріг

2000

Введення

Нормальна діяльність організму можлива при безперервному надходженні їжі. Вхідні до складу їжі жири, білки, вуглеводи, мінеральні солі, вода і вітаміни необхідні для життєвих процесів організму.

Живильні речовини є як джерелом енергії, покриваючому витрати організму, так і будівельним матеріалом, який використовується в процесі росту організму і відтворення нових кліток, що заміщають відмираючі. Але живильні речовини в тому вигляді, в якому вони вживаються в їжу, не можуть всмоктатися і бути використаними організмом. Тільки вода, мінеральні солі і вітаміни всмоктуються і засвоюються в тому вигляді, в якому вони поступають.

Поживними речовинами називаються білки, жири і вуглеводи. Ці речовини є необхідними складовими частинами їжі. В травному тракті білки, жири і вуглеводи піддаються як фізичним діям (подрібнюються і перетираються), так і хімічним змінам, які відбуваються під впливом особливих речовин - ферментів, що містяться в соках травних залоз. Під впливом травних соків живильні речовини розщеплюються на більш прості, які всмоктуються і засвоюються організмом.

Білки. Будова, властивості і функції

"У всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка без сумніву є найбільш важливим з усіх відомих речовин живої природи і без якої життя було б на нашій планеті неможлива. Це речовина я найменовував - протеїн ". Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну. Слово "протеїн" (білок) походить від грецького слова "протейос", що означає "займає перше місце". І справді, все живе на землі містить білки. Вони становлять близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. У вірусів зміст білків коливається в межах від 45 до 95%.

Білки є одними з чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але за своїм значенням і біологічним функціям вони займають в ній особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла знаходиться в м'язах, близько 20% - в кістках і сухожиллях і близько 10% - в шкірі. Але найважливішими білками всіх організмів є ферменти, які, пестячи і присутні в їх тілі і в кожній клітці тіла у малій кількості, проте управляють поряд істотно важливих для життя хімічних реакцій. Всі процеси, що відбуваються в організмі: перетравлювання їжі, окислювальні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність і робота мозку регулюється ферментами. Різноманітність ферментів в тілі організмів величезно. Навіть в маленькій бактерії їх налічуються багато сотень.

Білки, або, як їх інакше називають, протеїни, мають дуже складну будову і є найскладнішими з живильних речовин. Білки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка і іноді фосфор. Найбільш характерно для білка наявність в його молекулі азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Тому білок називають азотовмісних речовин.

Основні азотовмісні речовини, з яких складаються білки, - це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика - їх відомо тільки 28. Вся величезна різноманітність що містяться в природі білків є різним поєднанням відомих амінокислот. Від їх поєднання залежать властивості і якості білків.

Білки відіграють винятково важливу роль у живій природі. Життя немислима без різних за будовою і функціями білків. Білки - це біополімери складної будови, макромолекули (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідній (пептидного) зв'язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих із залишків амінокислот (поліпептидних ланцюгів), в макромолекул білка можуть входити також залишки або молекули інших органічних сполук. На одному кільці кожної пептидного ланцюга є вільна або ацілірованная аминогруппа, на іншому - вільна або амідірованная карбоксильная група.

Кінець ланцюга з аміногрупою називається М-кінцем, кінець ланцюга з карбоксильною групою - С-кінцем пептидного ланцюга. Між СО-групою однієї пептидного угруповання і NH-групою іншого пептидного угруповання можуть легко утворюватися водневі зв'язки.

Групи, що входять до складу радикала R амінокислот, можуть вступати у взаємодію один з одним, з сторонніми речовинами і з сусідніми білковими та іншими молекулами, утворюючи складні і різноманітні структури.

В макромолекул білка входить одна або кілька пептидних ланцюгів, пов'язаних один з одним поперечними хімічними зв'язками, найчастіше через сірку (дисульфідні містки, утворені залишками цистеїну). Хімічну структуру пептидних ланцюгів прийнято називати первинною структурою білка або секвенцій.

Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюга повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. Принаймні освіти водневих зв'язків пептидні ланцюга закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації.

Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена ??при вивченні головного білка волосся і вовни-кератину Полінгом американським фізиком і хіміком ... Її назвали а-структурою або а-спіраллю. На один виток спіралі доводиться по 3,6-3,7 залишків амінокислот. Відстань між витками близько 0,54 мільярдної частці метра. Будова спіралі стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками.

При розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує лінійну.

Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стерические перешкоди, наприклад, за рахунок утворення пірролідінових кілець проліну і оксипроліну, які змушують пептидную ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка орієнтуються в просторі, приймаючи в деяких випадках досить витягнуту форму, а іноді сільноізогнутую, згорнуту просторову структуру.

Просторова структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот з утворенням дисульфідних містків, водневих зв'язків, іонних пар або інших хімічних або фізичних зв'язків. Саме просторова структура білка визначає хімічні та біологічні властивості білків.

Залежно від просторової структури всі білки діляться на два великі класи: фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін.).

Поліпептидні ланцюга фібрилярних білків мають форму спіралі, яка закріплена розташованими вздовж ланцюга внутрішньомолекулярними водневими зв'язками. В волокнах фібрилярних білків закручені пептидні ланцюга розташовані паралельно осі волокна, вони ніби орієнтовані відносно один одного, розташовуються поруч, утворюючи ниткоподібні структури і мають високу ступінь асиметрії. Фібрилярні білки погано розчинні або зовсім нерозчинні у воді. При розчиненні у воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фібрилярні білок відносяться білки, що входять до складу тканин і покривних утворень. Це миозин-білок м'язових тканин; колаген, який є основою седиментаційних тканин і шкірних покривів; кератин, що входить до складу волосся, рогових покривів, вовни та пір'я. До цього ж класу білків належить білок натурального шовку - фиброин, в'язка сиропообразная рідина, затвердевающая на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Цей білок має витягнуті поліпептидні ланцюги, з'єднані один з одним міжмолекулярними водневими зв'язками, що і визначає, мабуть, високу механічну міцність натурального шовку.

Пептидні ланцюга глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок-глобул. Молекули глобулярних білків володіють низьким ступенем асиметрії, вони добре розчиняються у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика. Це насамперед білки крові-гемоглобін, альбумін, глобулін та ін.

Слід зазначити умовність розподілу білків на фібрилярні і глобулярні, так як існує велика кількість білків з проміжною структурою.

Властивості білка можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти інший. Це пояснюється зміною конфігурацій пептидних ланцюгів і умов утворення просторової структури білка, яка в кінцевому рахунку визначає його функції в організмі.

Число амінокислотних залишків, що входять в молекули окремих білків, досить по-різному: в інсуліні 51, в миоглобине - близько 140. Тому і відносна молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах - від 10 тисяч до багатьох мільйонів На основі визначення відносної молекулярної маси і елементарного аналізу встановлено емпірична формула білкової молекули - гемоглобіну крові (C738H1166O208S2Fe) 4 Менша молекулярна маса може бути у найпростіших ферментів і деяких гормонів білкової природи. Наприклад, молекулярна маса гормону інсуліну близько 6500, а білка вірусу грипу - 320 000 000. Речовини білкової природи (що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидного зв'язком), що мають відносно меншу молекулярну масу і меншу ступінь просторової організації макромолекули, називаються поліпептидами. Провести різку межу між білками і поліпептидами важко. У більшості випадків білки відрізняються від інших природних полімерів (каучуку, крохмалю, целюлози), тим, що чистий індивідуальний білок містить тільки молекули однакового будови і маси. Винятком є, наприклад, желатину, у складі якої входять макромолекули з молекулярної масою 12 000-70000.

будовою білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - в розбавлених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивість розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобіну крові).

Білки відіграють найважливішу роль в життєдіяльності всіх організмів. При травленні білкові молекули перетравлюються до амінокислот, які, будучи добре розчинні у водному середовищі, проникають в кров і надходять у всі тканини і клітини організму. Тут найбільша частина амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина-на

Сторінки: 1 2 3

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар