Реферати » Реферати з біології » Білок - основа життя

Білок - основа життя

Програма спецкурсу" Білок - основа життя ".
2.1. Пояснювальна записка.
Пропонована програма спецкурсу "Білок - основа життя" призначена для учнів X-XI класів. Програма побудована з урахуванням наявних знань в учнів з хімії та біології, вона спрямована на розгляд, поглиблення цих знань, а також на формування правильного розуміння життєвих процесів. Викладання спецкурсу необхідно побудувати залежно від рівня підготовленості учнів. Матеріал для викладання в X класі може бути трохи спрощений, але не зведений лише до вивчення біологічних функцій білків.
При вивченні спецкурсу "Білок - основа життя" в X класі рекомендуємо детально зупинитися на питаннях, що стосуються особливостей білкових тіл як носіїв життя, амінокислотного складу білків, властивостей білків і їх функцій організмі людини.
При вивченні спецкурсу в XI класі слід особливу увагу приділяти хімічною будовою, структурам білкових молекул, методам виділення і очищення білків, їх біологічній дії в живих організмах.
Спецкурс розрахований на 30 годин, з них 14 годин відводиться на лекції, 9 годин - на виконання лабораторних робіт, 5 годин - на семінарські заняття.
При проведенні спецкурсу передбачений облік і контроль знань учнів. Перевірка знань може здійснюватися за допомогою контрольних робіт, опитування на заняттях, індивідуальних бесід, тестових завдань.
У варіант програми можуть бути внесені деякі зміни: перестановка тим, включення деяких додаткових питань для вивчення. Зміни в планування спецкурсу можуть бути внесені через відсутність необхідного набору реактивів в кабінеті хімії. Однак внесені зміни не повинні порушувати логічну структуру курсу і суттєво відбиватися на обсязі та рівні знань учнів. Пропонований курсу "Білок - основа життя" може бути використаний як факультативні заняття з хімії, біології чи як міжпредметний комплекс.
Розроблений нами спецкурс може сприяти інтеграції хімії з іншими природничо дисциплінами, дозволяє знайомити учнів з процесами, що протікають в навколишньому середовищі, в організмі людини і тварин і наближає вивчення хімії до життя.

2.2. Робоча програма спецкурсу
I. Введення
Хімічний склад організмів. Загальне знайомство з білками. Роль білкових тіл в побудові живої матерії і в здійсненні процесів життєдіяльності. Особливості білкових тіл як носіїв життя. Сучасні уявлення про сутність життя і ролі білків у її здійсненні.

II. Історія відкриття та вивчення білків.
Впровадження першого препарату білкового речовини. Роботи Я.Б. Беккари. Експерименти з білковими речовинами рослинного походження (І.М.Руель, А. Пармантье та ін.) Експериментальні роботи з білковими речовинами тваринного походження (Ф. Кене, Ф. Вассерберг, І. Пленк).
Спроби А. Ф. Фукруа щодо встановлення будови білків і порівнянні білкових речовин різних тканин і рідин живого організму.
Перші дані про елементарне складі білків (Гей-Люссак і Тенар).
Роботи по встановленню емпіричних формул білкових речовин (Ш.А.Вюрц, Е. Бауленхауер, Е. Фреши і А. Валансьєн та ін.)
Відкриття амінокислот (Л.Н. Воклен, Н.Р. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно та ін.)
Спосіб зв'язку амінокислот в білкової молекулі. Роботи А.Я. Данилевського і Е. Фішера. Синтез першого дипептида. Розвиток уявлень про структури білкової молекули (К.У. Ліндерстрем-Ланг та ін.)
Вітчизняна хімія білка до 50-х років XX-століття. Відкриття Московського біохімічного інституту (1921). Роботи Н.Д. Зелінського як логічне продовження робіт Е. Фішера.
Фізико-хімічні методи дослідження білків в 30-40 рр.. XX століття (Д.Л. Талмуд, П.В. Афанасьєв та ін.) Вклад Ф.І. Гізі, А.І. Коднева, П.Т. Ільєнкова, А.Я. Данилевського, А.П. Сабанеева, Н.Н. Любавіна та інших вітчизняних вчених у розвиток уявлень про хімічний будову білка.

III. Елементарний склад білків. Методи виділення і фракціонування білків.

Основні хімічні елементи, що входять до складу білка, їх процентний вміст. Поняття про фактор перерахунку.
Способи гомогенізації матеріалу: розмелювання на спеціальних млинах, подрібнення в гомогенизаторах Уоррінга і Поттера, ультразвуком, поперемінним заморожуванням і розморожуванням, осмотичним шоком, методом азотної бомби. Екстракція білків розчинами солей, буферними сумішами (фосфатний, цитратний, боратний), органічними розчинниками (водними розчинами одно-і багатоатомних спиртів, оцтової та дихлоруксусной кислот, ацетону та ін.) Методи фракціонування білків: висаджування, осадження органічними розчинниками (метиловим і етиловим спиртами, ацетоном, діоксаном та ін); осадження солями важких металів (Hg2 +, Zn2 +, Ca2 +, Ba2 +, Pb2 +, Cu2 +, тощо), електрофорез рідинний, на папері і блоці агар-агару.
Лабораторно - практичні роботи:
1. "Виділення білків з тканин і біологічних рідин".
2. "Реакції осадження білків".

IV. Гомогенність і молекулярна маса білків.
Способи очищення білкових препаратів від низькомолекулярних домішок: діаліз, електродіаліз, кристалізація і ільфільтрація. Методи визначення гомогенності білкових препаратів: по незалежності розчинності від кількості твердої фази, по хроматографічної, електроогорепіческой і гравітаційної однорідності, по кристалличности, за змістом HS-групи та кінцевих амінокислот.
Молекулярна маса білків. Поняття про фізичний і хімічному значеннях молекулярної маси білків.
Методи визначення молекулярної маси білка: гравітаційний (ультрацентрифугирование), віскозометріческій, осмометріческій, електронно-мікроскопічний, хроматографічний, хімічний, оптичний.
Ультрацентрифуги і їх гідність.
Лабораторно-практична робота:
3. "Діаліз білка".

V. Амінокислотний склад білків.

Амінокислоти - основні структурні елементи всіх білків. Різноманітність амінокислот. Природні амінокислоти. Поняття про рацемічних і оптичних активних амінокислотах. Особливе значення для життя?-Амінокислот.
Замінні і незамінні для людини амінокислоти.

VI. Будова білкової молекули.
Спосіб зв'язку амінокислот в білкової молекулі. Роботи А.Я. Данилевського і Е. Фішера. Пептиди. Методи синтезу пептидів. Синтез пептидів за методом Р. Мерріфільда.
Природні пептиди: карнозин, глутатіон, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопресин, ораллондін та ін
Структура білкової молекули. Докази поліпептидного теорії будови білка.
Первинна структура білків. Схема встановлення первинної структури білка.
ОпределеніеN-і C-кінцевих амінокислот, розщеплення дисульфідних зв'язків і окислення залишків цистеїну в цистеїнових кислоту, селективний гідроліз трепсіном і химотрипсином, фракціонування пептидів методом електрофорезу і хроматографії, розшифровка первинної структури виділених пептидів, відтворення повної структури поліпептидного ланцюга. Характеристика первинної структури A-і B-ланцюгів інсуліну,? - І?-Ланцюгів гемоглобіну та інших білків. Первинна структура і видова специфічність білків.
Вторинна структура білків. Поняття про? - І?-Конформаціях поліпептидного ланцюга. Праві і ліві?-Спіралі, їх реалізація в білках і пептидах. Сили, що утримують поліпептидних ланцюг в?-Конформації. Зв'язок первинної вторинної структури білкової молекули. Ступінь спіралізаціі поліпептидних ланцюгів білків.
Третинна структура білків. Методи її виявлення. Роботи Дж. Кендрю, М. Петруца і Філіпса з рентгеноструктурного аналізу третинної структури гемоглобіну. Типи зв'язків, що забезпечують підтримку структури білкової молекули. Гідрофобні зони в молекулах глобумерних білків. Пріоритет вітчизняних дослідників (Д.Л. Талмуда, Б.М. Талмуда і П.В. Афанасьєва) в розробці вчення про орієнтацію гідрофобних і гідрофільних радикалів у процесі згортання поліпептидного ланцюга в глобулу. Динамічність третинної структури білків.
Четвертичная структура білків. Субодиниці, протомери і епімолекули (мультімери). Конкретні приклади четвертинної структури білків (інсулін, гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки і т.п.). Типи зв'язків між субодиницями в епімолекуле.
Лабораторно-практичні роботи:
4. "Кислотний і ферментативний гідроліз білка".
5. "Біуретова і мінгідріновая реакції на білки".

VII. Властивості білків
Реакційна здатність білків. Хімічні властивості білків. Оптичні властивості білків. Амфотерность. Гезоелектіческое стан білкової молекули. Нативні і денатуровані білки. Механізм денатурації білків.
Лабораторні роботи:
6. "Якісні реакції на білки".

VIII. Номенклатура і класифікація білків.
Прості (протеїни) і складні (протеїди) білки. Класифікація протеїнів за формою білкової молекули, за походженням, за амінокислотним складом. Характеристика деяких простих білків (клупеін, фиброин шовку, яєчний і сироватковий альбуміни). Класифікація протеидов. Білковий компонент і прстепіческая? Група в Протеїди. Металлопротєїди (ферріпін). Фосфопротеіни (казеїн, фосфопротеіди яйця, пепсин). Глікопротеїди, хромопротеїди, мепопротеіди? Нуклеотиди; тонка організація їх структури.

IX. Біологічні функції білків.
Білки - ферменти. Білки - гормони. Білки - антибіотики та ін Характеристика найбільш вивчених представників білків і поліпептидів: окситоцин, вазопресин, інсулін, гормон росту, рибонуклеаза, інтерферони і деякі інші. Перетворення білків в організмі.

X. Сучасні дослідження в галузі хімії білка.
Органічна хімія та біохімія: підходи до вивчення складних природних сполук. Синтез амінокислот і білків. Формування ензимології. Вивчення хімічної природи біокаталізаторів.
Хімія і клітина. Хімічні методи вивчення клітини. Цитохімія і біохімія, проблема організації клітини.
Біохімічні дослідження в медицині.
Створення біохімічних кафедр і лабораторій.

2.3. Планування спецкурсу "Білок - основа життя" для вивчення в XI класі середньої школи.
При плануванні спецкурсу ми враховували рекомендації дані в методичній

Сторінки: 1 2 3

енциклопедія  з сиру  аджапсандалі  ананаси  узвар