Головна
Реферати » Реферати по біології » Властивості і роль в біохімічних процесах амінокислот, що входять до складу білкових молекул

Властивості і роль в біохімічних процесах амінокислот, що входять до складу білкових молекул

Властивості і роль в біохімічних процесах амінокислот, що входять до складу білкових молекул

Реферат з дисципліни: «Біохімія» виконала:

Міністерство охорони здоров'я України

Національний фармацевтичний університет

Харків - 2004

Амінокислоти - це клас органічних сполук, що містять одночасно карбоксильні і аміногрупи. Зазвичай амінокислоти розчинні у воді і нерозчинні в органічних розчинника. В нейтральних водних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонов) і поводяться як амфотерні сполуки, тобто виявляються властивості і кислот, і підстав.

В природі існує понад 150 амінокислот, але тільки близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот в білки определеятся генетичним кодом.

Саме про ці 20 амінокислотах і йтиметься далі. Їх загальні властивості відомі добре і описані практично в кожному підручнику з біохімії. Однак приватні властивості, характерні тільки для тієї чи іншої амінокислоти зачіпаються мало, і саме вони будуть розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблиці.

Таблиця 1

Назва амінокислоти

Роль у структурі та властивостях білків

Роль в метаболізмі (замінна незамінна)

Аланин (?- амінопропіоновая кислота)

Бере участь у стабілізації 3-й і 4-й структури за рахунок гідрофобних взаємодій; бере участь у формуванні ?-спіралі

замінних амінокислот.

Грає велику роль в обміні азотистих сполук. Вихідне з'єднання в синтезі каучуків, каратиноидов, вуглеводів, ліпідів та ін.

Аргінін (?-аміно-?-гуанідінвалері-

Анів кислота)

Має яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. В білках її міститься досить багато, особливо в гістонів і протаминах клітинний ядер.

Здатна до утворення іонних і водневий зв'язків, стабілізують вторинну і третинну структури білка.

Дана амінокислота може синтезуватися в організмі людини, проте швидкість її синтезу, особливо при активному зростанні може бути недостатня, що призводить до необхідності введення її із зовні. Т.е. аргінін знаходиться на кордоні між замінними і незамінними амінокислотами.

Бере участь в синтезі сечовини (орнітіновий цикл) та інших процесах азотистого обміну.

Аспарагин

Амід дикарбоновой кислоти, має основні властивості, що робить білок некислі. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Замінних амінокислот.

Шляхом освіти аспаргіна з аспаргиновой кислоти в організмі зв'язується токсичний аміак. Приймає участь в реакція переамінування.

Аспарагінова (аміноянтарная) кислота

З усіх природних амінокислот у неї найбільш виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою частиною білків. Забезпечує гідрофільні властивості білків. Здатна утворювати іонні і водневі зв'язки.

Замінних амінокислот.

Бере участь в реакціях переамінування. Відіграє важливу роль в обміні азотовмісних речовин. Бере участь в освіту сечовини, піримідинових підстав.

Валін (?-аміновалеріановой кислота, ?-аміно-?-метілмасляная кислота)

Входить до складу практично всіх білків. Особливо багато в альбуміну, казеине, білках сполучної тканини. Надає білків гідрофобні властивості, т.к. містить вуглеводневий радикал.

Незамінна амінокислота.

Служить одним з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В3) і пеницилина.

Гистидин (?-аміно-?-імідазолілпропіо-нова кислота)

Переважають основні властивості, міститься майже в усіх білках.

Для багатьох тварин-незамінна амінокислота. Вихідна речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м'язів - карнозина і анзерина.

Глицин (амінооцтова кислота)

Бере участь в організації 3-й і 4-й структури; перешкоджає ?-спіралі; формує вигин ?-ланцюга

Замінна нейроактивности амінокислота; бере участь в синтезі глутатіону, порфірину, креатину гліколевої і гиппуровой кислот, пуринових підстав.

Глутамин

Є постійною складовою частиною тканин тварин, особливо багато в протаминах і гістонів, тобто забезпечує основний характер білків. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Замінних амінокислот.

Грає важливу роль в азотистом обміні. Шляхом освіти глутаміну з глутамінової кислоти в організмі рослин і багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь у біосинтезі пуринових підстав.

Глутаминовая (?-аміноглутаровая) кислота

Володіє слабокислими властивостями, надає білків гідрофільні властивості. Здатна до утворення іонних і водневих зв'язків.

Замінних амінокислот.

Грає важливу роль в азотистом обміні (перенос аміногруп, зв'язування токсичного для організму аміаку).

Ізолейцин (?-аміно-?-метілвалеріановая кислота)

Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала.

Встановлено, що N-кінцевий ізолейцин в молекулі ?-хімотрепсіна бере участь у здійсненні каталітичного акта.

Незамінна амінокислота

При бродінні може служити джерелом сивушних масел ..

Лейцин (?-аміноізокапроновая кислота)

В організмах - до складу всіх білків. Надає білків гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала.

Незамінна амінокислота.

При бродінні може служити джерелом сивушних масел.

Лізин

Виражені основні властивості, що обумовлює основний характер білка. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Незамінна амінокислота.

Метионин (?-аміно-?-метілтіомасляная кислота)

Залишок метіоніну в молекулах білків, мабуть, не грає істотної функціональної ролі, зміст його в білках, як правило не велике. Однак метіонін займає ключове положення на початкових етапах біосинтезу білка, утворюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи

Сторінки: 1 2