Головна
Реферати » Реферати з біології » Біологічне окислення

Біологічне окислення

Симптоми пелагри особливо різко виражені у хворих з недостатнім білковим харчуванням.
Встановлено, що це пояснюється недоліком триптофану, який є попередником нікотинаміду, частково синтезованого в тканинах людини і тварин, а також браком ряду інших вітамінів.

Вітамін РР грає роль коферменту в НАД-залежних дегідрогеназ
(учасниках тканинного дихання), метаболізмі вуглеводів і амінокислот, НАДФ-залежних ферментах (пентозного шунта та синтезу ліпідів) , НМН-залежних ензимах (алкогольдегидрогеназа і малікфермент). Не менш важлива роль його, як субстрату полі-АДФ-рибозилювання. Даний процес бере участь в зшивці хромосомних розривів і в роботі репаразной системи, а також має (при нестачі НАД) ключове значення в механізмі некробіоза та апоптозу клітин, особливо - високоаеробних. [6,2000]

Показано, що ряд дегидрогеназ використовують тільки НАД або НАДФ, інші можуть каталізувати окислювально-відновні реакції в присутності будь-якого з них. У процесі біологічного окислення НАД і НАДФ виконують роль проміжних переносників електронів і протонів між окислюється субстратом і флавіновими ферментами.

Основними джерелами нікотинової кислоти та її аміду є рис, хліб, картопля, м'ясо, печінка, нирки, морква та інші продукти. [18,1989]

Мікросомальне окислення .

Монооксигеназну реакції.

Живі організми містять групу численних і різноманітних ферментів, що одержали назву монооксигеназ. В типовому випадку один атом кисневої молекули виявляється в новій гідроксидною групі субстрату, інший - відновлюється до води в процесі реакції. Відповідно до цього реакція повинна протікати за участю ферменту, субстрату, кіслородаі-якого восстанавливающего агента.

Допамін-(-монооксигенази, присутня в мозку і в хромафинної тканини, каталізує гидроксилирование 3,4-діоксіфенілетіламіна до норадреналіну.

Фенолмонооксігенази маються у бактерій, рослин, комах , а також у печінці і шкірі ссавців. Полімеризація о-хінону, що утворився в результаті ланцюжка реакції, каталізуються цими ферментами, лежить в основі утворення меланіну. [7,2000]

діоксигеназна реакції.

Ферменти, що каталізують реакції, в яких обидва атоми молекулярного кисню вбудовуються в продукти реакції, називаються диоксигеназа.
Відомі в даний час ферменти цієї групи можуть містити в якості активної групи гем або негемове залізо, а для дії деяких необхідний (-кетоглутарат.

Залізо-(-кетоглутаратдіоксігенази - железозавісімих ферменти, що каталізують гідроксилювання субстрату в ході процесу, у якому (-кетоглутарат піддається окислювальному декарбоксилюванню до сукцинату:
М + О2 + (-кетоглутарат М-ОН + сукцинат + СО2 [5,2000]

Цитохроми - ферменти редокс-ланцюга.

Подальший перенос електронів від КоQН2 на О2 здійснює система цитохромів. Дана система складається з ряду гемсодержащих білків
(гемпротеінов), відкритих в 1886 році К. Мак-Мунном. Всі вони мають простетичної геміновую групу, близьку до гему гемоглобіну. Цитохроми відрізняються один від одного не тільки простетической групою, а й білковими компонентами. Всі цитохроми, особливо у відновленій формі, мають характерні спектри поглинання, величини окисно-відновних потенціалів також неоднакові.

У що має широке поширення механізмі гідроксилювання шляхом введення одного атома кисню функціональний атом заліза знаходиться в гемового групі цитохрому - цитохрому Р450. Ці цитохроми виявляються в мембранах печінкової ЕРС, в мітохондріях кори надниркових залоз, в ниркової щіткової каймі і в плазматичних мембранах різних бактерій.
Каталізуються реакції така ж, як у всіх інших монооксигеназ.

МН + О2 + 2е + 2Н + (МОН + Н2О

Цитохроми Р450 з печінки відносяться до числа індукованих ферментів; це означає, що кількість присутнього ферменту може збільшуватися в 25 раз при введенні одного з численних чужорідних сполук, наприклад фенобарбіталу або метилхолантрен. Цитохроми знешкоджують ксенобіотики, а також лімітують час, протягом якого можуть зберігати свою активність деякі наркотики. Лікування деяких форм гострої інтоксикації може бути полегшено введенням індуктора, який в цьому випадку взагалі нешкідливий.

Цитохроми Р450 кори надниркових залоз знаходяться в мітохондріальної мембрани, де два окремих ферменту каталізують відповідно розщеплення бічних ланцюгів холестерину до прегненолона і реакції гідроксилювання різних стероїдів. [2,1994]

Цитохром Р450 каталізує утворення гідроксильних груп при синтезі жовчних кислот, стероїдних гормонів, при катаболизме ряду речовин і обміні чужорідних сполук.

Перша, виявлена ??в мікросомах електронпереносящіх система - це система відновлення цитохрому b5 за рахунок NADH ; цитохром b5 відновлюється NADH-цитохром b5-редуктазою, що містить на молекулі один
FAD, який здійснює циклічні переходи між повністю відновленої і окисленої формами. Цитохром b5 міцно пов'язаний з ЕРС своєї великої гидрофобной областю. Хоча зовнішня поверхня області цитохрому, де знаходиться гем, гідрофільна, вона лежить в глибокій гидрофобной щілини, причому карбоксильні групи пропіонової кислоти орієнтовані назовні.
Відновлений цитохром b5 повільно самоокісляется з утворенням супероксидного аніону. Цей механізм може бути основним генератором супероксида в клітинах печінки. [11,1989]

пероксидазного шлях використання кисню.

Молекулярний кисень є парамагнітним, тому що він містить два неспарених електрона з паралельно орієнтованими спинами. Ці електрони перебувають на різних орбіталях, оскільки два електрони не можуть займати одну і ту ж орбіталь, якщо тільки їхні спини не протилежні.
Відповідно відновлення кисню шляхом прямого введення пари електронів в його частково заповнені орбіталі неможливо без «звернення» спина одного з двох електронів. Спінової заборона відновлення може бути подоланий послідовним додаванням одиночних електронів. Повне відновлення О2 до 2Н2О вимагає 4 електрона; при одноелектронному відновленні в якості проміжних продуктів виникають супероксид, пероксид водню і гідроксидною радикал. Ці продукти дуже реакционноспособни, і їх присутність може становити загрозу для цілісності живих систем. Насправді ВІН - найбільш мутагенний продукт іонізуючої радіації - являє собою надзвичайно потужний окислювач, який може атакувати всі органічні сполуки. Одноелектронне відновлення кисню ініціює ланцюг реакцій, які ведуть до утворення ВІН:

О2 + е (О2 (1)

О2 + Н (НО2 (2)

О2 + НО2 + Н (Н2О2 + О2 (3) [14,1996]

Супероксид-аніон, утворений в реакції (1), може протонированная до гідропероксідного радикала (2) . Реакція (3) являє собою спонтанну дисмутації, що приводить до утворення Н2О2 + О2. Сукупність цих реакцій дає підставу припускати, що будь-яка система, що продукує О2, буде також незабаром містити Н2О2.

Ксантиноксидаза, альдегідоксидазою і численні флавопротеїди утворюють О2 і Н2О2, що відбувається і при мимовільному окисленні гемоглобіну, ферредоксинів, відновлених цитохромом b5 гідрохінонів, тетрагідроптерідінов та адреналіну. Загроза для клітин, що виникає через реакционноспособна О2і Н2О2, усувається дією ферментів, ефективно знешкоджуючих ці сполуки. [14, 1996]

Ферментативна антиоксидантний захист.

супероксиддисмутазу каталізують реакцію

О2 + О2 + 2Н (Н2О2 + О2
Ці ферменти знайдені в усіх дихаючих клітинах, а також у різних факультативно анаеробних бактеріях. Супероксиддисмутази - металлоферментов.
Їх каталітичний цикл включає відновлення і окислення іона металу, наприклад Cu, Mn або Fe, на активному центрі.

Каталазна активність спостерігається майже у всіх тваринних клітинах і органах. Печінка, еритроцити і нирки - багаті джерела каталаз. Ця активність також виявляється у всіх рослинних матеріалах і в більшості мікроорганізмів, крім облігатних анаеробів. У кожному разі каталаза, ймовірно, запобігає акумуляцію шкідливого Н2О2, утвореного при аеробному окисленні відновлених флавопротеїдів і з О2. Одна молекула каталази може розкласти 44000 молекули Н2О2 в секунду. Фактично фермент майже не вимагає енергії активації, і швидкість реакції повністю визначається дифузією. Каталаза реагує з Н2О2 з утворенням відносно стабільного фермент-субстратного комплексу.

Хоча пероксидази зустрічаються відносно рідко в тварин тканинах, у печінці та нирках виявлена ??слабка пероксидазна активність. Лейкоцити містять вердопероксідазу, яка відповідальна за Пероксидазну активність гною. Клітини фагоцитів містять миелопероксидазу, яка окисляє іони галогенів, наприклад I, до вільного галогену - ефективного бактерицидного агента.

Каталазну і Пероксидазну реакції можна записати наступним чином:

АЛЕ ВІН Про

+ 2Н2О +

АЛЕ ВІН Про

АЛЕ ВІН Про

+ R 2Н2О + R

АЛЕ ВІН О [5,2000]

неферментативними антиоксидантний захист.

Аскорбінова кислота (вітамін С).

Вітамін С легко окислюється до дегидроаскорбиновой кислоти, яка нестабільна в лужному середовищі, в якій відбувається гідроліз лактонного кільця з утворенням дикетогулоновая кислоти.

Аскорбінова кислота необхідна для різних біологічних окислювальних процесів. Вітамін активує окислення n-оксіфенілпірові-ноградной кислоти гомогенату печінки. У присутності кисню розчини, що містять феро-іони і аскорбат, каталізують гідроксилювання ряду сполук. Вітамін є антиоксидантом, бере участь у метаболізмі фенілаланіну, тирозину, пептидних гормонів, у синтезі жирів і білків, необхідний для утворення колагену, сприяє збереженню цілісності сполучної і остеоидной тканин, має антиканцерогенною дією, запобігаючи утворенню канцерогенних нітрозамінів, бере участь у розподілі і накопиченні заліза. [ 17,1995]

Вітамін Е.

Вітамін був виділений з олії зародків пшеничних зерен в 1936 році і отримав назву токоферол. Сім токоферолів, похідних вихідної сполуки токола, знайдені в природних джерелах; серед них найбільше поширення і найбільшу біологічну активність має (-токоферол.
Токофероли позначаються грецькими буквами: альфа, бета, гамма і дельта. [18,1989]

Вітамін захищає клітинні структури від руйнування вільними радикалами, бере участь у біосинтезі гема, перешкоджає тромбоутворення, бере участь у синтезі гормонів, підтримує імунітет, має антиканцерогенною ефектом, забезпечує нормальне функціонування м'язів.

Малюнок 6. Механізм дії вітаміну. ??[ 8,2000]

Тканини тварин з недостатністю вітаміну Е, особливо серцева і скелетні м'язи, більш швидко споживають кисень, ніж тканини нормальних тварин. (-Токоферол нелегко піддається оборотного окислення.
Збільшене споживання кисню м'язами при недостатності вітаміну пов'язані, мабуть, з пероксидним окисленням ненасичених жирних кислот.
В інших тканинах, наприклад в печінці, це призводить до порушення структури мітохондрій і зниження дихання. Є дані про те, що пероксидне окислення ненасичених жирних кислот в ЕПР м'язових клітин призводить до звільнення лізосомальних гідролаз, в результаті розвивається м'язова дистрофія. Всі прояви

Сторінки: 1 2 3 4 5 6 7 8